Enzymes. Spécificité enzymatique

24.09.2019

Les enzymes sont des protéines qui possèdent des propriétés catalytiques. Dans la nature, il existe des enzymes simples et complexes. Les premiers sont entièrement représentés par des chaînes polypeptidiques et, lors de l'hydrolyse, se décomposent exclusivement en acides aminés. De telles enzymes (protéines simples) sont des enzymes hydrolytiques, notamment la pepsine, la trypsine, la papaïne, l'uréase, le lysozyme, la ribonucléase, la phosphatase, etc. La plupart des enzymes naturelles appartiennent à la classe des protéines complexes contenant, en plus des chaînes polypeptidiques, certaines enzymes non protéiques. composant (cofacteur ), dont la présence est absolument nécessaire à l'activité catalytique. Les cofacteurs peuvent avoir différentes natures chimiques et différer par la force de leur liaison à la chaîne polypeptidique. Les principales propriétés des enzymes en tant que biocatalyseurs comprennent : 1.Haute activité. 2. Spécificité – la capacité à catalyser la transformation d'un substrat ou d'un type de liaison. La haute spécificité est due à la complémentarité conformationnelle et électrostatique entre les molécules du substrat et l'enzyme et à l'organisation structurelle unique du centre actif, qui consiste en un site de liaison au substrat (responsable de la liaison du substrat) et un site catalytique ( responsable du choix de la voie de transformation chimique du substrat). On distingue les types de spécificité suivants : 1) substrat absolu-les enzymes n'agissent que sur un substrat spécifique. Exemple, uréase, succinateDH. 2) spécificité de groupe- l'enzyme agit sur 1 type de liaisons (par exemple peptidique, ester, glycosidique). Exemple : lipases, phosphatases, hexokinases. 3) stéréospécificité– l’enzyme agit sur un type d’isomère optique et n’agit pas sur l’autre. Elle est assurée par l'isomérie cis et trans. Par exemple, la levure fermente le D-glucose et n’a aucun effet sur le L-glucose. 4) spécificité catalytique– l'enzyme catalyse la transformation du substrat attaché selon l'une des voies possibles. 3. Labilité thermique. Plus la T° est élevée, plus la réaction se déroule lentement (principe de Van Hoff). Pour indiquer l'augmentation de la vitesse d'une réaction chimique, on utilise le coefficient de température de VanzHoff Q 10, qui indique une augmentation de la vitesse de réaction avec une augmentation de la T° de 10°C. La température optimale pour les enzymes est de 37 à 40°C, l'activité élevée est de 50 à 60°C, au-dessus de cet indicateur une dénaturation se produit, en dessous de 20°C il y a une inhibition. Lorsqu’elle est inhibée et dénaturée, l’activité enzymatique est considérablement réduite. 4. Dépendance de l'activité enzymatique du pH. Chaque enzyme présente une activité maximale à une certaine valeur de pH. Cette valeur est appelée pH optimal (pour les enzymes de 6 à 8). Au pH optimal, la meilleure complémentarité spatiale et électrostatique existe entre l'enzyme et le substrat, ce qui assure leur liaison, la formation du complexe enzyme-substrat et sa transformation ultérieure.

Le centre actif est la région de la molécule enzymatique dans laquelle se produisent la liaison et la transformation du substrat. Dans les enzymes simples, le centre actif est formé de résidus d’acides aminés. Non seulement les résidus d'acides aminés, mais également la partie non protéique (coenzyme, groupe prostet) participent à la formation du centre actif des enzymes complexes. Dans le centre actif, on distingue le centre catalytique, qui entre directement en interaction chimique avec le substrat, et le centre de liaison au substrat, qui assure une affinité spécifique pour le substrat et la formation de son complexe avec l'enzyme. Le centre actif est principalement situé dans le renfoncement de la molécule protéique. La structure du centre actif détermine la spécificité des enzymes - la capacité de catalyser la transformation d'un substrat (ou d'un groupe de sous-sous-sous-sous-produits étroitement liés) ou d'un type de liaison. Le site de liaison au substrat du centre actif détermine la spécificité absolue et de groupe du substrat, la stéréospécificité, le site catalytique détermine la spécificité de la voie de transformation.

Toute influence conduisant à une perturbation de la structure tertiaire entraîne une distorsion ou une destruction de la structure du centre actif et, par conséquent, la perte des propriétés catalytiques de l'enzyme. S'il est possible de restaurer la structure tridimensionnelle native de la protéine enzymatique, alors son activité catalytique est restaurée.

Site actif des enzymes

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Propriétés et mécanisme d'action des enzymes. Cofacteurs enzymatiques

Enzymes, ou enzymes - généralement des molécules de protéines ou des molécules d'ARN (ribozymes) ou leurs complexes qui accélèrent (catalysent) les réactions chimiques dans les systèmes vivants. Les réactifs d’une réaction catalysée par une enzyme sont appelés substrats et les substances résultantes sont appelées produits. Les enzymes sont spécifiques du substrat (l'ATPase catalyse la dégradation uniquement de l'ATP et la phosphorylase kinase phosphoryle uniquement la phosphorylase).

L'activité enzymatique peut être régulée par des activateurs et des inhibiteurs (les activateurs augmentent, les inhibiteurs diminuent).

Les enzymes protéiques sont synthétisées sur les ribosomes et l'ARN est synthétisé dans le noyau.

Les termes « enzyme » et « enzyme » ont longtemps été utilisés comme synonymes (le premier principalement dans la littérature scientifique russe et allemande, le second en anglais et en français).

La science des enzymes est généralement appelée enzymologie et non fermentologie (afin de ne pas confondre les racines des mots latins et grecs).

L'activité des enzymes est déterminée par leur structure tridimensionnelle.

Comme toutes les protéines, les enzymes sont synthétisées sous la forme d’une chaîne linéaire d’acides aminés qui se replie d’une certaine manière. Chaque séquence d'acides aminés se replie d'une manière particulière et la molécule résultante (globule protéique) possède des propriétés uniques. Plusieurs chaînes protéiques peuvent être combinées pour former un complexe protéique. La structure tertiaire des protéines est détruite par la chaleur ou l'exposition à certains produits chimiques.

L'étude du mécanisme d'une réaction chimique catalysée par une enzyme, ainsi que la détermination des produits intermédiaires et finaux aux différentes étapes de la réaction, impliquent une connaissance précise de la géométrie de la structure tertiaire de l'enzyme, de la nature des groupes fonctionnels de sa molécule, fournissant une spécificité d'action et une activité catalytique élevée sur un substrat donné, ainsi que la nature chimique du site (sections) d'une molécule enzymatique qui fournit un taux élevé de réaction catalytique. En règle générale, les molécules de substrat impliquées dans les réactions enzymatiques sont de taille relativement petite par rapport aux molécules enzymatiques. Cependant, lors de la formation de complexes enzyme-substrat, seuls des fragments limités de la séquence d'acides aminés de la chaîne polypeptidique entrent en interaction chimique directe - le « centre actif » - une combinaison unique de résidus d'acides aminés dans la molécule d'enzyme, qui assure une interaction avec la molécule de substrat et participation directe à l'acte de catalyse

Dans le centre actif, on distingue classiquement

centre catalytique - interagissant directement chimiquement avec le substrat ;
centre de liaison (site de contact ou « ancre ») - fournissant une affinité spécifique pour le substrat et la formation du complexe enzyme-substrat.

Pour catalyser une réaction, une enzyme doit se lier à un ou plusieurs substrats. La chaîne protéique de l'enzyme se plie de telle manière qu'un espace, ou dépression, se forme à la surface du globule où les substrats se lient. Cette région est communément appelée site de liaison au substrat. Il coïncide généralement avec ou est proche du site actif de l'enzyme. Certaines enzymes contiennent également des sites de liaison pour des cofacteurs ou des ions métalliques.

L'enzyme se combine avec le substrat :

nettoie le substrat de la « couche » d’eau
dispose les molécules de substrat en réaction dans l'espace de la manière nécessaire pour que la réaction se produise
prépare les molécules de substrat pour la réaction (par exemple, polarise).

Habituellement, la fixation d'une enzyme à un substrat se fait par des liaisons ioniques ou hydrogène, rarement par des liaisons covalentes. A la fin de la réaction, son ou ses produits sont séparés de l'enzyme.

En conséquence, l’enzyme réduit l’énergie d’activation de la réaction. En effet, en présence de l'enzyme, la réaction suit un chemin différent (en fait, une réaction différente se produit), par exemple :

En l’absence d’enzyme :

A+B = AB

En présence d'une enzyme :

A+F = AF
AF+B = FAV
AVF = AB+F

où A, B sont des substrats, AB est le produit de la réaction, F est l'enzyme.

Les enzymes ne peuvent pas fournir indépendamment de l’énergie pour les réactions endergoniques (qui nécessitent de l’énergie pour se produire). Pour cette raison, les enzymes qui effectuent de telles réactions les couplent à des réactions exergoniques qui libèrent plus d'énergie. Par exemple, les réactions de synthèse des biopolymères sont souvent couplées à la réaction d’hydrolyse de l’ATP.

Les centres actifs de certaines enzymes sont caractérisés par le phénomène de coopérativité.

Site actif des enzymes - concept et types. Classification et caractéristiques de la catégorie « Site actif des enzymes » 2017, 2018.

Les enzymes sont des substances de haut poids moléculaire dont le poids moléculaire atteint plusieurs millions. Les molécules des substrats qui interagissent avec les enzymes ont généralement une taille beaucoup plus petite. Par conséquent, il est naturel de supposer que ce n'est pas la molécule entière de l'enzyme qui interagit avec le substrat, mais seulement une partie de celle-ci - le soi-disant « centre actif » de l'enzyme.

Le centre actif d’une enzyme est une partie de sa molécule qui interagit directement avec les substrats et participe à l’acte de catalyse.

Le centre actif de l'enzyme se forme au niveau de la structure tertiaire. Ainsi, lors de la dénaturation, lorsque la structure tertiaire est perturbée, l'enzyme perd son activité catalytique. !

Le centre actif se compose à son tour de :

- centre catalytique qui réalise la transformation chimique du substrat ;

- centre du substrat (« ancre » ou plage de contact), qui assure la fixation du substrat sur l'enzyme, la formation d'un complexe enzyme-substrat.

Il n'est pas toujours possible de tracer une ligne claire entre les centres catalytiques et substrataux ; dans certaines enzymes, ils coïncident ou se chevauchent.

En plus du centre actif, la molécule enzymatique contient ce qu'on appelle centre allostérique . Il s'agit d'une section d'une molécule d'enzyme, résultant de la fixation d'une certaine substance de faible poids moléculaire ( effecteur ), la structure tertiaire de l'enzyme change. Ceci conduit à une modification de la configuration du site actif et, par conséquent, à une modification de l'activité de l'enzyme. Il s'agit d'un phénomène de régulation allostérique de l'activité enzymatique.

De nombreuses enzymes sont multimères (ou oligomères ), c'est à dire. se composent de deux ou plusieurs sous-unités - protomères(similaire à la structure quaternaire d'une protéine).

Les liaisons entre sous-unités sont généralement non covalentes. L'enzyme présente une activité catalytique maximale sous la forme d'un multimère. La dissociation en protomères réduit fortement l'activité enzymatique.

Enzymes - les multimères contiennent généralement un nombre clair de sous-unités (2-4), c'est-à-dire sont des di- et tétramères. Bien que les hexa- et octamères (6-8) soient connus, les trimères et pentamères (3-5) sont extrêmement rares.

Les enzymes multimères peuvent être construites à partir de sous-unités identiques ou différentes.

Si les enzymes multimères sont formées à partir de différents types de sous-unités, elles peuvent exister sous forme de plusieurs isomères. Plusieurs formes d'une enzyme sont appelées isoenzymes (isoenzymes ou isozymes).

Par exemple, une enzyme est constituée de 4 sous-unités de types A et B. Elle peut former 5 isomères : AAAA, AAAB, AABB, ABBB, BBBB. Ces enzymes isomères sont des isoenzymes.

Les isoenzymes catalysent la même réaction chimique, agissent généralement sur le même substrat, mais diffèrent par certaines propriétés physico-chimiques (poids moléculaire, composition en acides aminés, mobilité électrophorétique, etc.) et par localisation dans les organes et tissus.

Un groupe spécial d'enzymes est constitué de ce qu'on appelle. complexes multimères. Ce sont des systèmes d'enzymes qui catalysent les étapes successives de la transformation de tout substrat. De tels systèmes se caractérisent par des liaisons fortes et une organisation spatiale stricte des enzymes, ce qui garantit un parcours minimum à travers le substrat et un taux maximum de conversion.

Un exemple est un complexe multienzymatique qui effectue la décarboxylation oxydative de l'acide pyruvique. Le complexe est constitué de 3 types d'enzymes (M.v. = 4 500 000).

Fin du travail -

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Site actif enzymatique

La partie de la molécule enzymatique qui interagit spécifiquement avec le substrat est appelée centre actif. Un centre actif est une combinaison unique de résidus d'acides aminés dans une molécule enzymatique qui assure son interaction directe avec la molécule substrat et est directement impliquée dans l'acte de catalyse. Dans les enzymes complexes, le centre actif comprend également un cofacteur. Dans le centre actif, on distingue classiquement un site catalytique, qui entre directement en interaction chimique avec le substrat et un site de liaison, qui assure une affinité spécifique pour le substrat et la formation de son complexe avec l'enzyme.

Propriétés des sites actifs enzymatiques :

1. Le site actif représente une part relativement faible du volume total de l’enzyme.

2. Le centre actif a la forme d’une dépression étroite ou d’une fente dans le globule enzymatique.

3. Le centre actif est une formation tridimensionnelle dont la formation implique des groupes fonctionnels d'acides aminés linéairement distants les uns des autres.

4. Les substrats se lient relativement faiblement au site actif.

5. La spécificité de la liaison au substrat dépend de la disposition strictement définie des atomes et des groupes fonctionnels dans le centre actif.

Certaines enzymes régulatrices possèdent un autre centre, appelé allostérique ou régulateur. Il est spatialement séparé du site actif.

Un centre allostérique est une section d'une molécule d'enzyme à laquelle se lient certaines substances généralement de faible poids moléculaire (régulateurs allostériques), dont les molécules ne sont pas similaires en structure à celle du substrat. La fixation du régulateur au centre allostérique entraîne une modification de la structure tertiaire et quaternaire de la molécule enzymatique et, par conséquent, de la conformation du centre actif, provoquant une diminution ou une augmentation de l'activité enzymatique.

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